Amino Acid Sequence and Reactive Site of a Potato Polypeptide Trypsin Inhibitors (TIc)

Uchida, Kazuto; Iwasaki, Teruo; Kiyohara, Toshifumi; Yoshikawa, Mitsuyoshi

doi:https://doi.org/10.24546/00227296

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メタデータID	00227296
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出版タイプ	Version of Record
タイトル	Amino Acid Sequence and Reactive Site of a Potato Polypeptide Trypsin Inhibitors (TIc)
	バレイショのポリペプチド性トリプシンインヒビターC(TIc)のアミノ酸配列と反応部位について
	バレイショノポリペプチドセイトリプシンインヒビター C TIc ノアミノサンハイレツトハンノウブイニツイテ
著者	Uchida, Kazuto ; Iwasaki, Teruo ; Kiyohara, Toshifumi ; Yoshikawa, Mitsuyoshi
著者名 Uchida, Kazuto 内田, 和人ウチダ, カズト
著者名 Iwasaki, Teruo 岩崎, 照雄イワサキ, テルオ
著者名 Kiyohara, Toshifumi 清原, 利文キヨハラ, トシフミ
著者名 Yoshikawa, Mitsuyoshi 吉川, 三吉ヨシカワ, ミツヨシ
言語	English (英語)
収録物名	神戸大学農学部研究報告
巻(号)	15(2)
ページ	367-377
出版者	神戸大学農学部
刊行日	1983-01-30
公開日	2006-09-15
注記	本文ファイルは、国立情報学研究所CiNiiより提供されたものです。
抄録	バレイショの塊茎から分離されたポリペプチド性トリプシンインヒビターC(TI_c)の一次構造をエドマン分解法とカルボキシペプチダーゼ法を用いて分析した。TI_cは51個のアミノ酸から成り, N未端から18番目までのアミノ酸配列はHassらのポリペプチド性キモトリプシンインヒビターのそれと相同であった。TI_cの全一次構造はナス外皮から分離されたポリペプチド性トリプシンインヒビターのそれと極めて相同性が高かった。また, われわれが前にバレイショのプロティナーゼインヒビターII_a及びII_bから人工的に調製した2種の活性フラグメントの一次構造とも部分的に相同性が認められた。しかし, TI_cは全アミノ酸配列中に, 活性フラグメントの反応部位であるLys-Ser結合を欠いていた。化学修飾実験の結果から, TI_cの反応部位はLys-Ser結合ではなく, ナス外皮のインヒビター同様Arg(38)-Asn(39)結合であることが推定された。
抄録	The amino acid sequence of potato polypeptide trypsin inhibitor c (TI_c) was determined by means of Edman degradation and carboxypeptidase digestion. Sequence analyses were carried out on the reduced and S-carboxymethylated sample and its tryptic and chymotryptic peptides. The results revealed that TI_c consisted of 51 amino acid residues. The amino-terminal sequence (residues 1 through 18) of TI_c was homologous to that of the potato polypeptide chymotrypsin inhibitor of Hass et al. Furthermore, the overall sequence of the inhibitor was homologous to that of one of the polypeptide trypsin inhibitors of eggplant exocarp. It was not identical with the sequences of the artificially-prepared active fragments of potato proteinase inhibitors II_a and II_b, though strong homology was partially observed. Any Lys-Ser bond, the reactive site peptide bond of the active fragments, was not found in the sequence of this naturally-occurring polypeptide trypsin inhibitor. The inhibitor activities of TI_c against trypsin and chymotrypsin were not greatly affected by the modification of amino groups but considerably decreased by the modification of guanidino groups in the molecule. This fact and the sequence study indicated that the reactive site peptide bond of TI_c was Arg (38)-Asn (39), which was identical with that of the polypeptide trypsin inhibitor of eggplant exocarp.
カテゴリ	神戸大学農学部研究報告＞ 15巻＞ 15巻2号（1983-01-30）
カテゴリ	紀要論文
関連情報	NAID 110000410375　CiNiiで表示

資源タイプ	departmental bulletin paper
ISSN	0452-2370　OPACで所蔵を検索　 CiNiiで学外所蔵を検索
NCID	AN00086218　OPACで所蔵を検索　 CiNiiで表示

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