神戸大学附属図書館デジタルアーカイブ
https://doi.org/10.24546/00228496

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00228496
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open access
出版タイプ
Version of Record
タイトル
Studies on Barley and Malt Amylases (Part XX) : Comparison of Wheat Zymogen β-Amylase with Barley Zymogen β-Amylase
麦芽アミラーゼに関する研究 : (第 20 報)小麦 Zymogen β-amylase と大麦 Zymogen β-amylase の比較(農芸化学)
バクガ アミラーゼ ニ カンスル ケンキュウ ダイ20ポウ コムギ ZYMOGEN β AMYLASE ト オオムギ ZYMOGEN β AMYLASE ノ ヒカク ノウゲイ カガク
著者
著者名
Shinke, Ryu
新家, 龍
シンケ, リュウ
著者名
Nishira, Hiroshi
西羅, 寛
ニシラ, ヒロシ
言語
English (英語)
収録物名
神戸大学農学部研究報告
巻(号)
11(2)
ページ
341-346
出版者
神戸大学農学部
刊行日
1975
公開日
2006-09-15
注記
本文ファイルは、国立情報学研究所CiNiiより提供されたものです。
抄録
大麦Zymogen β-amylase (Z-β-A)の研究に用いたと同様の実験方法により, 小麦中のZ-β-Aについて研究した。まず, 小麦中のZ-β-Aの存在形態について調べた結果, 大麦中の場合と同様4つの型のZ-β-A, すなわち塩類可溶性および不溶性Z-β-A, パパイン可溶性および不溶性Z-β-Aの存在が認められた。次に, 紛砕小麦試料を2M尿素で抽出し, Sephadex G-75カラムにてゲル濾過した結果, 2つのアミラーゼ画分(Fraction IおよびII)が得られた。Fraction Iは2-メルカプトエタノールやパパインによつて, あるいは発芽現象によつてFraction IIに活性化されることなどから, Fraction IはZ-β-A画分であり, Fraction IIは活性β-アミラーゼ画分であることを認めた。また, Fraction Iはゲル濾過法による分子量が16万であり, 大麦中の塩類可溶性Z-β-A, Fraction Bに対応することがわかつた。さらに, 小麦発芽中のアミラーゼの消長について調べた結果, 大麦発芽中のそれとほぼ同じ結果が得られ, とくにジベレリン酸処理発芽において, Z-β-Aの活性化およびα-アミラーゼ合成の顕著な促進が認められた。
Four types of wheat zymogen β-amylase, salt-soluble and salt-insoluble zymogen β-amylase, papain-soluble and papain-insoluble zymogen β-amylase, were confirmed in wheat by the same methods as employed in the studies on barley and malt amylases. From ground wheat salt-soluble zymogen β-amylase was isolated by gel filtration. The isolated zymogen β-amylase (Fraction I) was found to be activated into active β-amylase with 2-mercaptoethanol and papain in vitro and by germination in vivo in the same manner as barley zymogen β-amylase (Fraction B). The molecular weight of Fraction I was estimated to be 160,000 which was similar to that of Fraction B. Changes of amylase activities during wheat germination with or without the gibberellic acid treatment were also found to be similar to those of barley amylases. The gibberellic acid treatment enhanced the activation of zymogen β-amylase into active β-amylase and de novo synthesis of α-amylase as in the case of barley amylases.
カテゴリ
神戸大学農学部研究報告 ＞ 11巻 ＞ 11巻2号（1975）
紀要論文
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NAID
110000410219　CiNiiで表示