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https://doi.org/10.24546/81003711
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81003711 (fulltext)
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32
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81003711
アクセス権
open access
出版タイプ
Version of Record
タイトル
Crystal Structure of a PFU-PUL Domain Pair of Saccharomyces Cerevisiae Doa1/Ufd3
著者
Nishimasu, Rieko ; Komori, Hirofumi ; Higuchi, Yoshiki ; Nishimasu, Hiroshi ; Hiroaki, Hidekazu
著者名
Nishimasu, Rieko
著者名
Komori, Hirofumi
著者名
Higuchi, Yoshiki
著者名
Nishimasu, Hiroshi
著者名
Hiroaki, Hidekazu
言語
English (英語)
収録物名
The Kobe journal of the medical sciences
巻(号)
56(3)
ページ
125-139
出版者
神戸大学医学部
Kobe University School of Medicine
刊行日
2010
公開日
2011-12-13
抄録
Doa1/Ufd3 is involved in ubiquitin (Ub)-dependent cellular processes in Saccharomyces cerevisiae, and consists of WD40, PFU, and PUL domains. Previous studies showed that the PFU and PUL domains interact with Ub and Hse1, and Cdc48, respectively. However, their detailed functional interactions with Doa1 remained elusive. We report the crystal structure of the PFU-PUL domain pair of yeast Doa1 at 1.9 A resolution. The conserved surface of the PFU domain may be involved in binding to Ub and Hse1. Unexpectedly, the PUL domain consists of an Armadillo (ARM)-like repeat structure. The positively charged concave surface of the PUL domain may bind to the negatively charged C-terminal region of Cdc48. A structural comparison of Doa1 with Ufd2 revealed that they share a similar ARM-like repeat, supporting a model in which Doa1 and Ufd2 compete for Cdc48 binding and may dictate the fate of ubiquitinated proteins in the proteasome pathway.
カテゴリ
The Kobe journal of the medical sciences
>
56巻
>
56巻3号(2010)
紀要論文
関連情報
URI
http://www.med.kobe-u.ac.jp/journal/contents.html
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資源タイプ
departmental bulletin paper
ISSN
0023-2513
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NCID
AA00711740
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