神戸大学附属図書館デジタルアーカイブ
https://hdl.handle.net/20.500.14094/E0027177

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メタデータID
E0027177
アクセス権
metadata only access
出版タイプ
Not Applicable (or Unknown)
タイトル
家族性高コリンエステラーゼ血症アイソザイムの生化学的特性に関する研究
カゾクセイ コウ コリンエステラーゼ ケッショウ アイソザイム ノ セイカガクテキ トクセイ ニカンスル ケンキュウ
その他のタイトル
STUDY OF THE CHEMICAL CHARACTERISTICS THE ISOENZYME OF FAILLIA HYPERCHOLINESTERASEMIA
著者
著者名
廣畑, 成也
Hirohata, Shigeya
ヒロハタ, シゲヤ
所属機関名
神戸大学医学部内科学第二講座
言語
Japanese (日本語)
収録物名
神戸大学医学部紀要
Medical journal of Kobe University
巻(号)
53(1)
ページ
9-19
刊行日
1992-03
抄録
家族性高コリンエステラーゼ(ChE)血症は主としてC5コリンエステラーゼアイソザイム(C5) の存在に基因すると考えられている。著者はこのC5の生化学的特性について検討した。C5はグラジエントポリアクリルアミドゲル電気泳動で分離し,基質としてbutyrylthiocholineを用いた。健常者におけるC5の発現頻度は1.2%であった。高速ゲル濾過クロマトグラフィーで,C5の分子量はC4と同様約340,000であった。C5は各種レクチンとの反応で,Con A,RCA 60に親和性がみられた。Con Aアフィニティクロマトグラフィーで,C5はC4と同様,0.5M α-methylmannosideで溶出される分画中にみられた。シアル酸除去酵素であるneuraminidaseで処理すると各アイソザイムバンドはすべて陰極側に移動し、C5は他のアイソザイム同様シアル酸を含む糖蛋白であることが示唆された。Proteaseであるtrypsin,bromelinで処理すると,C5は減弱消失しC4の増強とC4の陽極側に新たなバンドを形成し, C5を構成する蛋白成分の一部が分解された結果C4に移行したものと考えられた。脂質分解酵素であるphospholipaseCおよびDで処理するとC5は消失してC4が増強し, C5の構成成分にリン脂質が含まれているものと考えられた。陰イオン交換クロマトグラフィーでC4とC5に等電点の差がみられ,この電荷の違いを利用し,硫安を用いた塩析法でC5のみの分画を採取した。このC5分離液をtrypsin,phospholipase Cで処理するとC5は消失し,C4に移行した。以上より,C5は主活性帯であるC4と蛋白部分が類似した,リン脂質を含む脂質複合糖蛋白酵素と考えた。
C5 cholinesterase isoenzyme (C5) is found in the serum of patients with familial hypercholinesterasemia. The C5 band on electrophoresis migrates nearer to the cathode than the C4 band which is the major one in normal subjects. I studied about the chemical characteristics of C5 . The C5 band was separated using 4-15% gradient polyacrylamide gel electrophoresis. The active band of ChE isoenzyme was stained by butyrylthiocholine used as a substrate. The frequency of C5 variant in normal population was 1.2 %. The molecular weight of C5 was about 340,000 which was determined by gel filtration chromatography using highperformance liquid chromatography. When the serum of C5 variant was treated with various kinds of lectins including Con A, RCA 60, LCA, WGA and E-PHA, C5 as well as C 4 reacted .with Con A and RCA 60. Con A affinity chromatography of the serum with C 5 revealed that both C4 and C5 were in the fraction eluted with 0.5 M α-methylman-noside. When treated with neuraminidase, all fractions of isoenzymes were retarded to the cathode. Treatment of C5 with trypsin and bromelin produced an active band with the mobility of C4 and a new band on the anodal side of C4. When treated with phospholipase C and phospholipase D, C5 disappeared and an active band of the mobility of C4 appeared. High-performance ion-exchange ch omatographyof the serum with C 5 revealed a little difference between C4 and C5 on isoelectric point. C5 was separated from other cholinesterase isoenzymes (C1～C4) by fraction a tion using (NH_4)_2SO_4. When the solution containing C5 was treated with trypsin and phospholipase C, C5 band disappeared and C4 band appeared. Therefore, it was suggested that C5 isoenzyme of ChE is a glycoprotein, which is similar to C4 and may be a complex form conjugated with phospholipid.
キーワード
cholinesterase
C5 cholinesterase isoenzyme
familial hypercholinesterasemia
カテゴリ
紀要論文